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血红蛋白偏高有哪些原因 血红蛋白有哪些作用

2017-05-13 来源:快问养生编辑部 作者:苏元枫

一、血红蛋白偏高的原因有哪些

  一、血红蛋白偏高的生理原因

  1、有些生活在高原的居民(高原上氧气不足,导致组织缺氧造成血红蛋白偏高的现象)。

  2、刚出生的婴儿一般有血红蛋白偏高的现象(新生儿需要适应新的外界环境,需要经过2~3周的生理调节,此时出现特殊的生理状态,如黄疸等)。

  3、情绪在激动的时候容易导致短暂性血红蛋白偏高。

  4、血液浓缩,使红细胞和血红蛋白含量相对增多,会造成血红蛋白偏高。如:剧烈运动、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等。

  二、血红蛋白偏高的病理原因

  1、一些先天性心肺疾病患者会造成血红蛋白偏高(如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病),因为体内促红细胞生成素代偿性增多引起血红蛋白偏高。

  2、某些肿瘤疾病会导致血红蛋白偏高(如肾癌,肝细胞癌,子宫肌瘤,卵巢癌,肾胚胎癌等),促红细胞生成素呈非代偿性增加,导致上述的结果。

  3、真性红细胞增多症导致血红蛋白偏高,该病是一种原因不明的以红细胞增多为主的血液疾病。

  4、尿崩症,甲状腺功能亢进危象,糖尿病酸中毒等,会导致血红蛋白偏高。

二、血红蛋白测定的方法有哪些

  血红蛋白(Hb)测定是医院体检的一项常规检查项目,通常通过血液检查的手段来进行测定,临床上用来鉴别贫血类型。

  一、正常值

  压积测定

  正常参考值

  男:0.40~0.54L/L;女: 0.37~0.48L/L;儿童:0.35~0.49L/L;新生儿:0.50~0.60L/L。

  含量测定

  正常参考值

  男:(120~160)g/L;女:(110~160)g/L;新生儿:(170~200)g/L。

  二、临床意义

  血红蛋白测定的临床意义同红细胞计数,但在各种贫血时,由于红细胞中的血红蛋白含量不同,二者可以不一致,如缺铁性贫血时红细胞数降低很少有时甚至升高。因此,同时测定红细胞和血红蛋白,临床上对贫血类型的鉴别有重要意义。血红蛋白又称血色素是红细胞的主要组成部分,能与氧结合,运输氧和二氧化碳。

  血红蛋白增高降低的临床意义基本和红细胞计数的临床意义相似,但血红蛋白能更好地反映贫血的程度。

三、血红蛋白有哪些不同结果

  一、红细胞和血红蛋白增多

  1.相对性增多:

  由于某些原因使血浆中水分丢失,血液浓缩,使红细胞和血红蛋白含量相对增多。如连续剧烈呕吐、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等;另见于慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进等。

  2.绝对性增多:

  由各种原因引起血液中红细胞和血红蛋白绝对值增多,多与机体循环及组织缺氧、血中促红细胞生成素水平升高、骨髓加速释放红细胞有关。

  (1)生理性增多:见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧、冷水浴等。

  (2)病理性增多:由于促红细胞生成素代偿性增多所致,见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形,如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等。

  在另一些情况下,病人并无组织缺氧,促红细胞生成素的增多并非机体需要,红细胞和血红蛋白增多亦无代偿意义,见于某些肿瘤或肾脏疾病,如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等。

  二、红细胞和血红蛋白减少

  一般成年男性血红蛋白<120g/L,成年女性血红蛋白<110g/L为贫血。根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级。轻度:血红蛋白>90g/L、中度:血红蛋白90~60g/L、重度:血红蛋白60~30g/L、极度:血红蛋白<30g/L。

  1.生理性减少:

  3个月的婴儿至15岁以前的儿童,因生长发育迅速而致造血原料相对不足,红细胞和血红蛋白可较正常人低10%~20%。妊娠中、后期由于孕妇血容量增加使血液稀释,老年人由于骨髓造血功能逐渐减低,均可导致红细胞和血红蛋白含量减少。

  2.病理性减少:

  (1)红细胞生成减少所致的贫血:

  1)骨髓造血功能衰竭:再生障碍性贫血、骨髓纤维化等伴发的贫血。

  2)因造血物质缺乏或利用障碍引起的贫血:如缺铁性贫血、铁粒幼细胞性贫血、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血。

  (2)因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血,如遗传性球形红细胞增多症、地中海性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术及一些化学、生物因素等引起的溶血性贫血。

  (3)失血:急性失血或消化道溃疡、钩虫病等慢性失血所致的贫血。

四、血红蛋白的作用有哪些

  血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。

  血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;Hb;HGB ) 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,每个血红素又由4个吡咯环组成,在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时,可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白),如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白,就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%,血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中,血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气,是血浆溶氧量的70~73倍。