输血红蛋白起什么作用 导致血红蛋白偏低的原因

一、血红蛋白偏低原因

　　1、生理性血红蛋白偏低

　　原料不足，如缺铁性贫血。这是最常见血红蛋白偏低的原因，特别是对于生长发育期的儿童和妊娠期的妇女，生理上需要较多的铁，而日常食物中又缺乏足够的铁质。不过这种贫血也比较好治疗，注意日常生活中的饮食即可，可以多吃一些猪肝、牛肉、蛋黄、樱桃、红枣。

　　2、病理性血红蛋白偏低

　　①缺铁性贫血

　　一般会表现为血红蛋白偏低，常见的原因是饮食中缺乏铁造成的。铁摄入量不足直接影响血红蛋白生产，因此会导致血红蛋白分子生产过程中出现重大故障。这无疑会造成血红蛋白质水平偏低。

　　②乙肝病毒感染

　　血红蛋白偏低则可能是因为乙肝病毒感染对骨髓造血功能的抑制所引起的，从而使得红细胞分成成熟受到障碍。

　　此外在慢性肝炎、脾肿大、脾功能亢进，对红细胞的破坏亦有一定的影响，从而造成血红蛋白偏低，此时患者需要从根本上清除乙肝病毒。

　　在重型肝炎和较严重的慢性乙肝时，食物含铁量不够、食欲差、营养不够、维生素缺乏等造血物质不够，也会使红细胞生成减少，这也是血红蛋白偏低的原因之一。

　　维生素缺乏等造血物质不够

　　③红细胞膜、酶遗传性的缺陷

　　或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血和失血过多等，如再生障碍性贫血、骨髓纤维化等伴发的贫血、缺铁性贫血、铁粒幼细胞性贫血等等，同时红细胞的生产减少也是引起血红蛋白偏低的重要原因。

　　④荷尔蒙失调

　　如果出现荷尔蒙失调情况的话，则也是会引起血红蛋白偏低的。而有时候甲状腺机能降低则会引起新陈代谢率下降，使得患者出现疲劳、昏昏欲睡的症状。

　　⑤营养不良

　　也是其中一个常见因素。很多营养素缺乏会直接影响血红蛋白数量，如维生素不足(特别是B12)。这种问题最常见于孕妇和饮食不当的女性(缺乏叶酸，维生素和矿物质)。

二、怎么样才能提高血红蛋白

　　1、摄入含铁量丰富的食物

　　贫血是身体内的铁元素缺乏引起血红蛋白偏低，那么多吃一些铁含量丰富的食物。铁含量比较高的食物可以分类两大类，其中动物肝脏、红色肉类(牛、羊肉)和蛋黄等属于含铁量较高的动物性食物，而黑木耳、香菇、油菜、大枣、核桃仁等是铁含量较高的植物性食物的代表。

　　不过，有专家做过分析，100g猪肝中所含的铁为25mg，而100g大枣里面所含的铁仅为2.1mg，因此，相比较而言，动物性食物的补铁效果比高。

　　2、水果和蔬菜促进身体对铁的吸收

　　除了从餐饭中补充铁外，还可以多吃些水果。因为水果中富含维生素C、柠檬酸及苹果酸，这类有机酸可与铁形成络合物，从而增加铁在肠道内的溶解度，有利于铁的吸收。

　　进餐中一定要荤素搭配，吃肉类的同时要多吃蔬菜来补充维生素C促进铁吸收，另外，用铁锅炒菜也能起到一定的补铁作用。

　　3、补充含蛋白质的食物

　　铁质和蛋白质可以合成血红蛋白，而血红蛋白是血液的重要组成部分，因此可以多吃一些高蛋白的食物，一类是奶、畜肉、禽肉、蛋类、鱼、虾等动物蛋白;另一类是大豆，黄豆、大青豆和黑豆等，补充蛋白质进一步促进体内血红蛋白的合成。

三、血红蛋白的特性是什么

　　血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

　　血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

　　血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。

　　鲜红色，与浅蓝色后的氧解离。有许多类型：血红蛋白(HbA)，α2β2，占98%的成人血红蛋白;血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，2%的成人血红蛋白会计;血红蛋白F(HBF)，α2γ2。只有在胎儿血;血红蛋白H(HBH)，β4，由四个相同的β链多聚血红蛋白;血红蛋白C(HBC)，β链是由谷氨酸赖氨酸取代的血红蛋白;血红蛋白(HBS)，镰状细胞血红蛋白;血红蛋白(HbO2、hhbo2)O2氧合血红蛋白;血红蛋白(HbCO)CO，一氧化碳与血红蛋白。

　　在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。

　　它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒(使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡)。

四、血红蛋白的特性是

　　工作原理

　　血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

　　协同效应

　　血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。